Enzimas

 Las enzimas son proteínas que pueden acelerar las reacciones bioquímicas, son muy especificas en términos de reactivos o sustratos y productos.

Las enzimas catalizan las reacciones bajo condiciones moderadas y  la actividad catalítica de muchas enzimas pueden ser reguladas por efectos alostericos. 

Propiedades de las Enzimas:

• Pueden desempeñarse como  catalizadores
• catalizan reacciones muy especificas
• pueden acoplar reacciones
• su actividad puede ser regulada.

Clasificación de las enzimas:

1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido- reducción
2. Transferasas: catalizan las reacciones de transferencias de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas.
3. Hidrolasas: catalizan la hidrólisis.
4. Liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son reacciones de eliminación, no hidroliticas y no oxidantes
5. Isomerasas: catalizan cambios estructurales dentro de la misma molécula
6. ligasas: catalizan ligaduras o unión de dos sustratos.

Emil Fischer: 

Desarrolló el modelo de llave - cerradura de las enzimas, por el cual postulaba que la estructura de sustrato debía acoplarse perfectamente al centro activo, del mismo modo que una llave encaja en una cerradura, de modo que si esto o ocurría así no se llevaba a acabo la catálisis.

El inhibidor de enzimas es un compuesto que se enlaza con la enzima e interfiere con su actividad

Tipos de inhibidores:

competitivo    

                                                            

• acompetitivo

• no competitivo

Medicamentos que inhiben la enzima son:

• Fosfomicina: es un medicamento de amplio espectro , sintetizado a partir de ciertas especies de streptomyces, actúa inhibiendo la síntesis de la pared celular bacterina. inhibe o inactiva la enzima UDP-N-acetilglucosamida-3-0-inulpiruvil transferasa. Es un tratamiento para la infección de las vías urinarias

Inhibición Irreversible:

• reaccionan con un grupo químico de la enzima modificándola covalentemente.
• sus defectos dependen del tiempo de la actuación del inhibidor.
• son altamente tóxicos.

Enzimas Alostericas

son invariablemente proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos.

Cinética Sigmoide, indica cooperatividad entre las subunidades.

son reguladas por la unión de:

•  Moduladores positivos
• moduladores  negativos

Mecanismos Enzimáticos

mecanismos de una reacción es la descripción detallada de los eventos moleculares, atómicos e incluso subatómicos que suceden en la reacción.

1. sustituciones nucleofílicas:

• nucleofílicas: especies ricas en electrones.
• Electrofílicas: especies pobres en electrones.

2. reacción de estructuras: 

• si el átomo de carbono retiene ambos electrones, el compuesto que  lo contiene se transforma en un carbanión.

3. reacciones de oxido- reducción

• oxidación: es la perdida de electrones
• reducción: es la ganancia de electrones.

Modos químicos de la catálisis enzimática

A.Residuos polares de aminoácidos en sitios activos
B. Catálisis ácido - base
C. Catálisis covalente
D. Influencia del ph sobre las velocidades de reacción enzimáticas.

Lisozima

Catalizan la hidrólisis de algunos polisacáridos, en especial los que forman las paredes celulares de las bacterias.

modos de enlazamientos enzimáticos
A. Efecto de proximidad
B. Enlazamiento débil de sustratos con enzimas
C. Ajustes inducidos.
D. Estabilización del estado de transición

los zimógenos son segregados desde el páncreas, hacia el duodeno, estos se activan por la  selectiva, mediante ruptura enzimática de uno o unos pocos enlaces peptídicos específicos.

Coenzimas y vitaminas

una coenzima es una molécula inorgánica u orgánica pequeña necesaria para la actividad de una enzima. una coenzima es un cofactor.

 clasificación y características de las coenzimas:

• cosustratos
• grupos prosteícos

Vitaminas y formas coenzimáticas